朊病毒是Prion型蛋白质中具有传染性的类型，其显著特征是非正常折叠的蛋白质可将正常折叠的蛋白质诱导为非正常的类型；
每一种朊病毒都有其对应的正常折叠形态；PrPsc将PrPc变成PrPsc，是一个在细胞外的过程，它改变的细胞膜表面蛋白质的形状，朊病毒并不具备侵染细胞的能力（当然，细胞内也可能会出现这种Prion蛋白，但是传染性嘛……如果不是细胞主动分泌出去，那是不会有的）；朊病毒并不具备以自身氨基酸序列为模板，合成新的蛋白质的能力，它输出自己的形状信息，将PrPc变成PrPsc；Prion型蛋白质并不是只有朊病毒，在正常的生理状态下的细胞内和细胞外都有这种类型的蛋白质，分别为一些蛋白质型激素和细胞外基质。蛋白质折叠的机制：学过生化的同学大概都知道，蛋白质有三种二级结构，分别是：
1-由每隔3个肽键形成氢键的右旋螺旋结构，称之为α-螺旋（Helix），蛋白质的侧链R基伸出螺旋之外，R基的极性决定了这段肽链的亲疏水性——常见的很多通道蛋白、细胞表面受体，都是利用这种结构形成的疏水螺旋穿过细胞膜的；
相信不用我说你们也知道哪些是螺旋，螺旋之间连接的叫做Loop
还没完，你一定好奇什么叫蛋白质侧链R基伸出来，那么就让咱们演示一下——我们来把那段紫色的拿出来（下面这段演示比较长，对蛋白质结构已经有一定了解的同学可以跳过）：
最后的那个氨基酸是228位的精氨酸Arg，精氨酸上面还有几个氮原子。
让我们把所有的侧链R基都展示出来：
不知道大家记不记得高中时候学过的电负性排序，N原子也是电负性的因此氨基也可以和水分子之间形成氢键，这条肽链上可以很明显的看到有很多氧原子、氮原子和一些硫原子的R基，因此它是亲水的——让我们来展示一下这条肽链的泡利模型。
可能还是有同学看不出来这到底是亲水还是疏水，没关系，我们可以用软件很方便的显示出来它的亲疏水性：
除了个别区域疏水以外，其他部分都是亲水的。
注意，这里我们选取的，正是人的prion蛋白的一个Helix，不过是正常状态下的，也就是说正常的这个蛋白是上面那种很多helix的形态。
2-β折叠，也称strand，是蛋白质中相对平行的片层结构，如下图所示：
这也是个人Prion蛋白，不过是病理性的，也就是朊病毒
展示它的表面亲疏水性：
两端亲水，中间疏水
3-Loop结构，也称无规卷曲，是蛋白质结构中灵活性较高的部分，通常是连接Helix和Strand的连桥，同时也是大部分蛋白质活性调节的主要参与者。
不正常的β折叠是形成Prion蛋白的原因：回顾上一部分，我在图注中标注了一个很关键的信息，病理性的prion蛋白，也就是朊病毒的上下表面是疏水的，而前后是亲水的，这就导致了一个问题——在周围都是水环境的生物体内，你说两个疏水的表面结合在了一起，他们还会分开嘛？
注意是因为疏水中心而结合的，并不是因为亲水中心。
那必然是相濡以沫长相厮守白头偕老……
于是就这样了：
亲密地拥抱在一起
我们是真爱！哦不，3角恋！（第二天朊病毒因聚众淫乱被捕）
所以这就解释了为什么会出现下图的这种现象：
Soto, C., Estrada, L. and Castilla, J. (2006)
所以，这些Prion蛋白就这么像淀粉一样的连在了一起，在细胞表面形成了一些剪不断理还乱的结构（名副其实的令人智熄的结构），导致了老年痴呆症、帕金森症、抗体轻链重链淀粉样变形病、疯牛病、羊瘙痒症等许多的神经系统疾病。
好了，病理态蛋白质为什么能形成淀粉样蛋白已经清楚了，那么——为什么病理态的朊病毒能感染非病理态的蛋白呢？继续刨根问底，我们会发现基本上只有那些可能形成很多strand但实际上在正常状态下并没有的的蛋白质才能出现对应的朊病毒（我话都说到这份上了，你还觉得他是生物么，他能遗传和突变嘛），那么我们就不妨揣测一下，是Prion的疏水域结合到了正常蛋白的helix上的疏水域并将其变成了Strand。（不理解的话回头看上面那两张surface的图，你会找到一个居然能匹配的亲水-疏水-亲水区域）当然，以上只是我的猜想，并没有任何一篇文章声称观察到了朊病毒侵染正常蛋白质的过程——实际上人类并没有能力直接观察分子甚至原子层面的动态过程。
不仅在动物体内有，在植物、酵母、肉毒杆菌中也存在着Prion蛋白，具体的都有哪些蛋白会发生这种现象还请移步朱钦士老师的科学网博客，在这里我就不多说了。
生理性Prion蛋白：除了形成病理状态的Prion蛋白以外，在人体的正常生理状态下，也有着很多这样的蛋白：
微管微丝：原来我们哥俩是多聚蛋白中的少数派，再也不皮了，各位大佬
Reference：ZabelMD，ReidC，A brief history of prions. Pathogens and Disease, 2015, 73(9): ftv087.
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Kyle RA, Amyloidopsis: a convoluted story. British Journal of Haematology, 2001, 114,529-538.
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Bratkovic IH, Prions, prionoid complexes and amyloids:the bad, the good and something in between. Swiss Medical Weekly, 2017, 147:w14424.
GremerL, SchölzelD, SchenkC,et al, Fibril structure of amyloid-β (1–42) by cryo–electron microscopy. Science, 2017, 358（6359）：116-119.